Lipasen sind Verdauungsenzyme aus der Bauchspeicheldrüse, die im menschlichen Organismus bei der Verdauung von Fett eine wichtige Rolle spielen. Für unseren Körper sind Lipasen insofern essenziell, da Fette nicht direkt resorbiert, d. h. vom Darm ins Blut aufgenommen werden können und zunächst aufgespalten werden müssen.
Fette sind Dreifachester aus Glycerin und insgesamt drei Fettsäuremolekülen. Lipasen katalysieren nun die hydrolytische Spaltung (Spaltung unter Wasseranlagerung) der Esterbindungen, wodurch man schließlich wieder Glycerin und die einzelnen Fettsäuren erhält. Diese können danach leichter vom Körper resorbiert werden.
Doch Lipasen lassen sich nicht nur innerhalb eines Organismus antreffen. Auch in nahezu allen Milchprodukten befinden sich kleine Mengen dieser Enzyme. Sie können entweder schon zuvor in der Milch enthalten gewesen sein, wobei sie jedoch meistens beim Pasteurisieren denaturiert werden, oder sie gelangen erst später durch den Eintrag von verschiedenen Mikroorganismen in das Milchprodukt, z. B. bei unsauberer Verarbeitung oder im privaten Gebrauch. Aus diesem Grund kennt man den Vorgang der enzymkatalysierten Spaltung von Fetten durch Anlagerung von Wasser (Lipolyse) nicht nur innerhalb des Körpers. Für das Ranzigwerden von Butter ist ebenfalls dieser Prozess verantwortlich. Deshalb bewahrt man fetthaltige Lebensmittel im Kühlschrank auf. Dadurch kann die Lipolyse zwar nicht gestoppt, aber wenigstens stark verlangsamt werden. Diese Begebenheiten führen zur Forschungsfrage: Ist die Enzymaktivität von Lipase temperaturabhängig?
Unsere Hypotese lautet folgendermaßen: Je höher die Temperatur einer Lipaselösung, desto höher ist die Enzymaktivität der Lipasen. Bei einer bestimmten Temperaturhöhe sinkt die Lipaseaktivität jedoch wieder, da die Enzyme denaturieren.
Um unsere Hypothese zu überprüfen haben wir ein Experiment durchgeführt.
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Unsere Beobachtungen aus dem Experiment: Nach Zugabe der Lipaselösungen verlieren alle drei Reaktionsansätze mit der Zeit ihre rosa Färbung. Der Farbumschlag tritt im erwärmten Reaktionsansatz am schnellsten ein. Der gekühlte Ansatz benötigt am längsten.
Die Erklärung der Beobachtungen: Phenolphathalein ist ein Säure-Base-Indikator der Lösungen ab einem pH-Wert von ca. 8 rosa färbt. Bei niedrigeren pH-Werten ist der Indikator farblos. Da die Fettlösung weitestgehend pH-neutral ist, wird der pH-Wert durch die Zugabe einer Natriumcarbonatlösung bis zum Umschlagpunkt des Indikators Phenolphthalein erhöht. Gibt man nun Lipase in diese Lösung, so werden die Fette zu Glycerin und Fettsäuren aufgespalten. Diese Fettsäuren reagieren sauer und bewirken eine Absenkung des pH-Wertes, wodurch die Lösung wieder farblos wird. Dies geschieht bei höheren Temperaturen schneller, da hier die Teilchen eine schnellere Eigenbewegung besitzen. Diese Bewegung erhöht auch die Wahrscheinlichkeit der Bildung eines Enzym-Fett-Komplexes pro Zeitintervall, wodurch die Spaltung der Fette schneller stattfinden kann. Die Regel der schnelleren Umsetzung des Substrats bei erhöhter Temperatur gilt so lange, bis das Enzym durch zu große Hitze inaktiviert (denaturiert) wird.
Unsere anfangs aufgestellte Hypothese wurde durch das Experiment also erfolgreich bestätigt!